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- 反竞争性抑制剂对酶促反应的影响符合下列哪项特征？（）Km减小,Vm减小#
Km不变,Vm增大
Km增大,Vm减小
Km增大,Vm不变
- 当底物浓度恰好等于Km时,反应速度与最大反应速度的关系是：（）相同
不同
V=l/2Vmax#
V=1/3Vmax
- 若酶浓度一定,酶促反应的最大速度主要取决于下列哪一因素：（）底物浓度
酶的量
酶的总浓度#
[ES]复合物的量
- 下面关于酶的抑制作用的论述哪一个是正确的：（）下述哪种方法不能用于分析天冬氨酸转氨甲酚酶（ATCase）与底物类似物结合后发生的构象变化：（）都为可逆的抑制作用
增加底物的浓度可消除抑制剂对酶的影响
根据抑制
- 下述哪种方法不能用于分析天冬氨酸转氨甲酚酶（ATCase）与底物类似物结合后发生的构象变化：（）X-射线衍射晶体分析法
Western印迹法#
沉降速度超离心法
凝胶过滤色谱分析法
- 下面关于用双倒数作图法求Km的表述哪一个是不正确的：（）是一条直线
不能测定最大反应速度#
是1/V对1/S作图
双倒数方程由米氏方程转化而来
- 有关同工酶的概念正确的是（）下面关于用双倒数作图法求Km的表述哪一个是不正确的：（）催化相同的化学反应,酶蛋白的分子结构、理化性质不同,电泳行为不同#
催化不同的化学反应
催化不同的化学反应,酶蛋白的分子结构
- 催化1,6-二磷酸果糖转变为两个三碳糖的酶属于下列哪种酶类：（）水解酶类
裂解酶类#
异构酶类
合成酶类
- NADPH分子中含有哪种维生素（）磷酸吡哆醛
核黄素
叶酸
尼克酰胺#
- 下列关于非竞争性抑制剂的论述哪一个是正确的：（）一般是底物的类似物
与酶的活性部位结合而影响其催化能力
只与酶结合
使酶与底物的结合与催化作用受到影响#
- 若酶浓度一定,酶促反应的最大速度主要取决于下列哪一因素：（）底物浓度
酶的量
酶的总浓度#
[ES]复合物的量
- 在下列哪一条件下,酶反应速度与酶浓度成正比：（）当酶浓度足够大时
在最适温度和最适pH条件下
当底物浓度足够大时#
以上都是
- 含有维生素B1的辅酶是（）NAD+
FAD
TPP#
CoA
- 酶活力是指在一定条件下酶所催化的反应速度,反应速度越大,意味着酶活力越高。下列关于非竞争性抑制剂的论述哪一个是正确的：（）正确#
错误一般是底物的类似物
与酶的活性部位结合而影响其催化能力
只与酶结合
使酶
- 测定酶促反应的初速度是为了：（）使实验尽快完成以避免酶蛋白的变性
防止逆反应对结果分析所造成的影响#
避免酶被底物饱和
增加酶催化反应的效率
- 酶与抗体的重要区别在于酶能够结合并稳定化学反应的过渡态,从而降低了底物分子的能障,而抗体结合的抗原只是一个（）,所以没有催化能力基态分子
- 酶分子的体外改造包括酶的表面修饰和（）关于pH值对酶活性的影响,下列哪项不对？（）内部修饰影响必需基团的解离状态
影响底物的解离状态
破坏酶蛋白的一级结构#
影响酶与底物结合
- 根据酶和蛋白质在稳定性上的差异而建立的纯化方法有：热变性法、酸碱变性法、（）表面变性法
- 通常酶的固定化方法有：吸附法、共价键结合法、（）、包埋法下面关于用双倒数作图法求Km的表述哪一个是不正确的：（）交联法是一条直线
不能测定最大反应速度#
是1/V对1/S作图
双倒数方程由米氏方程转化而来
- 酶生物合成的模式分是：同步合成型、延续合成型、中期合成型、（）温度对酶促反应速度的影响是（）下述哪一个是酶对于某一个特定反应的作用：（）下述哪种方法不能用于分析天冬氨酸转氨甲酚酶（ATCase）与底物类似物
- 打破酶合成调节机制限制的方有：控制条件、（）、其它方法维生素B2是下列哪种辅酶的组成成分？（）为什么胰脏中的胰蛋白酶不能水解胰脏组织：（）遗传控制FH4
NADP+
TPP
FAD#因它是以无活性的酶原形式合成并分泌的#
- Km值增加,其抑制剂属于竞争性抑制剂,Km不变,其抑制剂属于非竞争性抑制剂,Km减小,其抑制剂属于（）有关别构酶的论述哪一种不正确反竞争性抑制别构酶是受别构调节的酶
正协同效应例如,底物与酶的一 个亚基结合后使此亚
- 菌种培养一般采用的方法有固体培养法和（）培养法酶在催化反应中决定酶专一性的部分是（）下列有关酶的论述正确的是（）液体辅酶
辅基
金属离子
酶蛋白#体内所有具有催化活性的物质都是酶
酶在体内不能更新
酶的底物
- 抗体酶的制备方法有拷贝法和（）引入法
- 模拟酶的两种类型是半合成酶和（）催化1,6-二磷酸果糖转变为两个三碳糖的酶属于下列哪种酶类：（）全合成酶水解酶类
裂解酶类#
异构酶类
合成酶类
- 酶制剂有四种类型即液体酶制剂,固体酶制剂,纯酶制剂和（）固定化酶制剂
- 通常酶的固定化方法有吸附法,共价键结合法,交联法,（）包埋法
- 可逆抑制作用可分为竞争性,反竞争性,非竞争性,（）。国际酶学委员会将酶分为六类的依据是（）在一个酶促反应中,当底物浓度等于1/2Km时,则反应初速度为：（）混合性酶的物理性质
酶的结构
酶的来源
酶促反应的性质#0.
- 酶活力的测定方法可用终止反应法和（）下列关于底物浓度对反应速度影响作图的表述哪一个是正确的：（）连续反应法是一条直线
当底物浓度高时,酶被底物饱和#
说明ES复合物形成的速度比分解的速度小
是1/V对1/[S]作图
- 当有别构抑制剂存在时,别构酶：（）不再遭受构象的变化
由于构象改变,催化反应的速度降低#
由于底物和抑制剂之间竞争酶的活性部位,使催化反应的速度降低
由于变构抑制剂与酶的活性部位结合,使反应速度降低
- 下面关于酶的抑制作用的论述哪一个是正确的：（）都为可逆的抑制作用
增加底物的浓度可消除抑制剂对酶的影响
根据抑制剂与酶结合的情况可区分不同类型的抑制作用#
抑制作用与抑制剂浓度无关
- 求Km最常用的方法是（）一种酶的纯竞争性抑制作用有下面的哪一种动力学性质：（）双倒数作图法Km增加而Umax不变#
Km降低而Umax不变
Km和Vmax均降低
Km和Vmax均增加
- 多底物酶促反应的动力学机制可分为两大类,一类是序列机制,另一类是（）一些水解酶类以无活性的酶原形式存在的生理意义是什么：（）乒乓机制提高酶的催化能力
使酶相对稳定
避免自身的损伤#
利于和底物的结合
- 通常酶的固定化方法有：吸附法、包埋法、结合法、交联法、（）在一个酶促反应中,当底物浓度等于1/2Km时,则反应初速度为：（）热处理法0.25Vmax
0.33Vmax#
0.50Vmax
0.67Vmax
- 决定酶催化活性的因素有两个方面,一是酶分子结构,二是（）反应条件
- 细胞破碎的主要方法有机械破碎法、物理破碎法、（）、（）。化学破碎法；酶促破碎法
- 有机溶剂的极性系数lgP越小,表明其极性（）,对酶活性的影响（）。为什么胰脏中的胰蛋白酶不能水解胰脏组织：（）越强；越大因它是以无活性的酶原形式合成并分泌的#
它以酶原颗粒形式储存,没有膜包围,不易被激活
它只
- 微生物产酶模式可以分为：同步合成型,延续合成型,（）,滞后合成型四种泛酸是下列哪种辅酶的组成成分（）丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（）中期合成型CoA-SH#
TPP
FAD
FMN变构调节
底物抑制
竞争性抑制#
非竞争性抑
- 动物细胞培养主要用于生产疫苗、激素、（）、多肽因子、酶等单克隆抗体
- 酶活力是酶催化速度的量度指标,酶的比活力是酶纯度的量度指标,酶（）是酶催化效率的量度指标转换数
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